کلاژنازها آنزیم هایی هستند که پیوندهای پپتیدی کلاژن را می شکنند . آنها به تخریب ساختارهای خارج سلولی در پاتوژنز باکتری هایی مانند کلستریدیوم کمک می کنند . آنها به عنوان یک عامل بیماریزا در نظر گرفته می شوند و گسترش گانگرن گازی را تسهیل می کنند . آنها به طور معمول بافت همبند در سلول های ماهیچه ای و سایر اندام های بدن را هدف قرار می دهند. [1]
کلاژن، یکی از اجزای اصلی ماتریکس خارج سلولی حیوان، از طریق جداسازی پروکلاژن توسط کلاژناز پس از ترشح از سلول ساخته می‌شود. این امر از تشکیل ساختارهای بزرگ در داخل خود سلول جلوگیری می کند.
کلاژناز علاوه بر اینکه توسط برخی باکتری ها تولید می شود، می تواند توسط بدن به عنوان بخشی از پاسخ ایمنی طبیعی خود ساخته شود. این تولید توسط سیتوکین ها القا می شود که سلول هایی مانند فیبروبلاست ها و استئوبلاست ها را تحریک می کنند و می توانند باعث آسیب غیرمستقیم بافت شوند. [ نیازمند منبع ]
کلاژنازها برای مصارف پزشکی برای موارد زیر تایید شده اند:
این گروه از متالوپپتیدازها خانواده پپتیداز MEROPS M9، زیرخانواده های M9A و M9B (کلاژناز میکروبی، قبیله MA(E)) را تشکیل می دهند. چین های پروتئینی دامنه پپتیداز برای اعضای این خانواده شبیه ترمولیزین است، نمونه نوع برای قبیله MA و باقی مانده های سایت فعال پیش بینی شده برای اعضای این خانواده و ترمولیزین در موتیف HEXXH رخ می دهد. [3]
کلاژنازهای میکروبی از باکتری های هر دو جنس ویبریو و کلستریدیوم شناسایی شده اند . کلاژناز در هنگام حمله باکتریایی برای تخریب سد کلاژن میزبان در طول حمله استفاده می شود. گاهی اوقات از باکتری ویبریو در بیمارستان ها برای برداشتن بافت مرده ناشی از سوختگی و زخم استفاده می شود . کلستریدیوم هیستولیتیکوم یک پاتوژن است که باعث گانگرن گازی می شود. با این وجود، کلاژناز جدا شده برای درمان زخم بستر استفاده شده است . جداسازی کلاژن در یک Xaa+Got در باکتری ویبریو و در پیوندهای Yaa+Gly در کلستریدیوم کلاژنازها رخ می‌دهد. [ نیازمند منبع ]
تجزیه و تحلیل ساختار اولیه محصول ژن از کلستریدیوم پرفرنجنس نشان داده است که آنزیم با کششی از 86 باقیمانده تولید می شود که حاوی یک توالی سیگنال فرضی است . [4] در این کشش PLGP یافت می شود، یک توالی اسید آمینه معمولی سوبستراهای کلاژناز . بنابراین این توالی ممکن است در خودپردازی کلاژناز نقش داشته باشد. [4]
متالوپروتئازها متنوع ترین از هفت نوع اصلی پروتئاز هستند که تا به امروز بیش از 50 خانواده شناسایی شده اند. در این آنزیم ها، یک کاتیون دو ظرفیتی ، معمولا روی، مولکول آب را فعال می کند. یون فلزی توسط لیگاندهای اسید آمینه که معمولاً سه عدد هستند در جای خود نگه داشته می شود . لیگاندهای فلزی شناخته شده His، Glu، Asp یا Lys هستند و حداقل یک باقیمانده دیگر برای کاتالیز مورد نیاز است که ممکن است نقش الکتروفیلیک داشته باشد. از متالوپروتئازهای شناخته شده، حدود نیمی از آنها دارای موتیف HEXXH هستند که در مطالعات کریستالوگرافی نشان داده شده است که بخشی از محل اتصال فلز را تشکیل می دهد. [3] موتیف HEXXH نسبتاً رایج است، اما می‌توان آن را به‌طور دقیق‌تر برای متالوپروتئازها به‌عنوان «abXHEbbHbc» تعریف کرد، جایی که «a» اغلب والین یا ترئونین است و بخشی از زیر سایت S1 در ترمولیزین و نپری‌لیزین را تشکیل می‌دهد، «b» یک باقیمانده بدون بار، و 'c' یک باقیمانده آبگریز . پرولین هرگز در این سایت یافت نمی شود، احتمالاً به این دلیل که ساختار مارپیچی که توسط این موتیف در متالوپروتئازها اتخاذ شده است را می شکند . [3]
کلاژنازها ممکن است برای نرم کردن گوشت به روشی مشابه با نرم کننده های پرکاربرد پاپائین ، بروملین و فیکائین استفاده شوند . [5]
